己糖激酶與ATP結合，ATP是ATP合酶的結構組成

ATP合酶主要由F（延伸到膜外的水溶性部分）和FO（嵌入膜內）組成。 ATP合酶的亞基和數量因物種而異**。 以牛心線粒體ATP合酶為例，其F僅含有3、3、共9個亞基，FO含有A、B2、C10，共13個亞基，F和FO通過OSCP柄連線，並有抑制蛋白。

在合成水解ATP的過程中，“轉子”在氫離子流通過FO的推動下每分鐘旋轉100次，依次與三個亞基相互作用，調節亞基催化位點的構象變化。 “定子”在一側連線 3、3 和 FO。

ATP合酶面臨問題：

1.如何實現“定子”上的化學迴圈與“轉子”的逐步旋轉之間的高效機械化學耦合。

2.o l、l t、t o三個催化位點的順序可逆構象轉變，以及密切的相互作用關係。

3.所有三個催化位點都與核苷結合以促進電機旋轉，或者只需要其中兩個位點結合。

4.ADP和R與催化位點的結合和脫脂是順序的還是隨機的。

F1：水溶性球蛋白，在基質中從內膜突出，由δ和1等9個亞基組成，根據X射線晶體衍射分析的解像度，3和3亞基交替排列成橙色花瓣狀結構，每個亞基結合時均有酶活性。 亞基具有核苷酸結合位點，亞基的結合位點具有ATP合成或水解的催化活性。

動物線粒體F1還具有抑制蛋白，特異性抑制F1-ATP酶的活性，可能使酶活性功能失調，但不能抑制ATP合成。 它與亞基有很強的親和力，並結合形成乙個totor。 位於3,3處，共同旋轉以調節三個亞基催化位點的開啟和關閉。

該亞基具有抑制ATP水解酶活性的功能，同時具有阻斷氫離子通道和減少氫離子洩漏的功能。

FO：一種疏水性蛋白質複合物嵌合在內膜上，形成跨膜質子通道。 它的型別在不同的物種中差異很大，在細菌中FO由三個亞基組成：A，B，C，; 在葉綠體中，有四個亞基; 線粒體內的FO更為複雜。

電鏡顯示，C亞基的多個拷貝形成環狀結構，A和B亞基的二聚體排列在12-mer C亞基的外環上，A、B和δ亞基共同形成乙個“定子”。 FO中的乙個亞基可以與寡黴素結合（這也是O中FO的**，很多人誤以為是0，但其實是誤讀），通過它可以調節氫離子通過FO的流動，當質子動力學很小時，可以防止ATP水解; 它還可以在保護和抵抗外部環境的變化方面發揮作用。

科普中國科學百科全書：ATP合酶。

ATP合酶：ATP酶催化細胞中能量物質ATP的合成。

該酶被高濃度的ATP抑制，這將消除酶與底物果糖-6-磷酸的結合曲線雙曲線變形變成 S 形，並且檸檬酸它是通過增強ATP的抑制作用密碼來抑制磷酸果糖激酶的活性，從而減緩糖酵解過程。

磷酸果糖激酶，也稱為6-磷酸果糖激酶-1，是一類可以作用於果糖-6-磷酸並在糖酵解中和己糖激酶和丙酮酸的激酶。

激酶催化不可逆的反應，因此所有三種酶都調節糖酵解途徑。

果糖2,6-二磷酸是其最強的變構啟用劑。

糖酵解注意事項。

1分子PGAL由1分子丙酮酸在酶的作用下生成。 在這個過程中，發生氧化反應生成乙個NADH分子，發生兩個底物級磷酸分支生成兩個ATP分子。 這樣，葡萄糖。

在糖酵解的第二階段，分子共生成4個ATP、2個NADH和2個H+，產物為2個丙酮酸。

在糖酵解的第一階段，2個ATP在1個葡萄糖分子的活化中被消耗。 因此，在糖酵解過程中，雖然1個葡萄糖產生2個丙酮酸分子，但隨後得到2個ATP分子和2個Nadh和H+分子，Nadh和H+通過不同的穿梭途徑進入線粒體。

參與呼吸鏈。

產生不同量的ATP。

這是高中生物常識，ATP是酶合成所必需的。

原因：酶的本質是蛋白質或RNA，而RNA所必需的酶的合成是通過RNA聚合酶，而ATP是這種生命活動所必需的。

2.蛋白質的酶不僅需要能量進行DNA的轉錄和翻譯，還需要核醣體、內質網和高爾基體進行加工，這些都是生命活動，而生命活動需要能量，而這些能量大部分直接來自ATP。

3.能量守恆定律表明，酶的合成需要能量，而生物體所需的能量大部分是由ATP提供的。

4.正常細胞的所有細胞器都需要消耗ATP，因為它們都需要進行重要的活動，而這反過來又需要能量。

5.酶大多是蛋白質，蛋白質合成、基因轉錄、tRNA轉運、氨基酸、翻譯、加工等過程都涉及能量消耗。

1 拼音 2 注釋。

atp hé méi

ATP合酶廣泛存在於老線粒體、葉綠體、原核藻類、異養細菌和光合細菌中，是生物體能量代謝的關鍵酶。 該酶分別位於類囊體膜、質膜或線粒體內膜上，參與氧化磷酸化和光合磷酸化反應，在跨膜質子動勢的推動下催化合成生物的能量“貨幣”——合酶的F0部分比鞭毛動力學結構的直徑小近一半。 鞭毛的運動要經過數百步，而ATP合酶的運動只需要幾步。

不同**的ATP合酶基本具有相同的亞基組成和結構，由兩部分組成：F1突出在膜外，F0嵌入膜內（在葉綠體中分別稱為CF1和CF0）。 F1部分由5個亞基組成，即動物線粒體F1的亞基、亞基，以及寡黴素敏感蛋白（OSCP）亞基和抑制劑。 F1有6個核苷酸結合位點，其中3個為催化位點，催化ATP的合成或水解。

F0 在膜上嵌合，是一種疏水性蛋白質複合物，形成跨膜質子通道。 在細菌中，F0 由 3 個亞基組成，即 A、B 和 C，在藍綠藻中，F0 由 A、B 和 B 組成'和C亞基，對應葉綠體中的4個亞基，線粒體ATP合酶的F0更複雜。 原核生物與葉綠體F1亞基的準定量關係為3 3 δ總分子伏特上公升約400，各亞基的準定量關係僅為細菌的準定量關係準確確定為ab2c10 12，葉綠體F0各亞基的最小準定量關係估計為12， 總分子量約為160kd。

F1是酶的膜外部分，由3個亞基和3個亞基交替排列，形成對稱的橙色花瓣狀結構。 F0 甲殼質數在膜上，A 和 B 亞基二聚體排列在由 12 個 C 亞基形成的環的外側。 膜和膜外的兩部分通過由幾個小亞基（如、、B2）組成的頸部結構連線。

連線F0和F1的頸部結構可分為兩部分：由位於酶**位點的亞基組成的“轉子”，以及由δ和B2等亞基組成的“定子”。 在合成或水解ATP的過程中，AND亞基在質子流通過F0的推動下旋轉，並依次與三個亞基相互作用，調節亞基上催化位點的構象變化。 “定子”δ和 B 亞基比位於酶 ** 的頸部結構細得多，酶 ** 在一側連線 3 3 和 F0。

答]：ATP合酶合成ATP最被接受的模型是結合變化模型。該模型考慮 f1

該亞基充當固定在 C 亞基旋轉中心的旋轉杆，旋轉時產生 F1

複雜的亞基配置更改。 亞基與核苷酸的結合能力有3種不同的構象狀態，它們對ATP和ADP的結合能力不同：空閒狀態（O型），幾乎不與ATP、ADP和PI結合; 在鬆散結合狀態（L型）下，與ADP和PI的結合更強; 緊密結合態（T型）與ADP和PI緊密結合，可以產生ATP並與ATP牢固結合。

當亞基旋轉並轉換 f1 時

復合亞基向O型的轉變釋放出合成酶，這就是通過呼吸空氣促進ATP合成的方式，這被認為是根據“旋轉催化”的模式進行的：H+

當水流穿過膜時，它驅動ATP合酶基座的輪狀結構和與其相連的軸旋轉，就像水流驅動水輪機一樣。 這種旋轉隨後導致連線到軸的三個葉片（即三個亞基）發生一定的構象變化，並且在第一步中，隨著構象變化的出現，鬆散結合的ADP和PI轉化為ATP; 在第二步中，ATP的結合變得更加鬆散; ATP的釋放可能發生在第二步之後。 由於構象變化密切相關，因此在任何時候，三個亞基都處於不同的構象狀態，並且只有乙個位點在某個時間處於緻密構象狀態，並且共價鍵的交換發生在緻密狀態下，每個系統構象變化釋放出乙個ATP，每個亞基需要經歷三次構象變化才能形成ATP。

首先，性質不同。

1.己糖激酶：己糖激酶是一種特異性低的轉移酶。

2.葡萄糖激酶：葡萄糖激酶是一種誘導酶，胰島素可以誘導其合成。

二是特點不同。

1.己糖激酶：受葡萄糖-6-磷酸和ADP抑制，KM小，親和力強，可作用於多種六碳糖。

2.葡萄糖激酶：在維持血糖恆定方面起作用。

己糖是一種六碳糖，因此己糖激酶可以作用於多種六碳糖，而葡萄糖激酶對葡萄糖具有特異性。

ATP是果糖磷酸激酶的變構抑制劑，反射（懦夫）。

a.垂直孔被確認。

b.錯誤。 正確答案：a

1、ATP的合成和分解需要酶的催化作用，如ATP合成酶;

2.在基因表達過程中，轉錄過程需要酶和ATP的共同參與，翻譯過程也是如此，這意味著酶（蛋白質型酶）的合成需要ATP提供能量;

3.酶促反應的發生往往涉及能量的變化，即與貨幣ATP密切相關。