關於酶純化的生化問題5

總活性單位 總蛋白 = 酶比活性 （u mg）。

最有效的步驟，即首次增加比活力最多的步驟，是親和層析。

效率最低的步驟是酶活性損失最大的步驟，即pH沉澱。

表中的結果並不代表蛋白質的絕對純度。 其他評價純度的方法包括：SDS-PAGE電泳（條帶是否單）、色譜（峰形是否平滑完整）等。

a.酶溶液的比活性。

這是對應於每個純化步驟的總蛋白質的總活性。

單位均為U毫克

b. 4c. 3

d.是的，在第 6 步沒有增加活動，可以使用 SDS-PAGE 進行評估。

第 3 章 酶。

首先，酶組是分散的。

簡單酶：僅由氨基酸殘基組成的酶。

共軛酶：酶蛋白：確定反應的特異性;

輔助因子：確定反應的型別和性質; 它可以是金屬離子或小分子有機化合物。

它可以分為輔酶：它與酶蛋白鬆散結合，可以通過透析或超濾去除。

假體組：與酶蛋白緊密結合，不能通過透析或超濾去除。

由酶蛋白和輔因子結合形成的複合物稱為全酶，只有全酶具有催化作用。

參與輔酶組成的維生素。

轉移所含維生素的輔酶或假體基團的組。

氫原子NAD + NADP +菸酸醯胺（維生素PP）。

FMN FAD 維生素 B2

醛類TPP維生素B1

醯基輔酶A硫辛酸泛酸，硫辛酸。

烷基鈷胺素、輔酶、維生素B12

二氧化碳，生物素，生物素。

氨基吡哆醛磷酸鹽 吡哆醛（維生素B6）。

甲基，等於一碳單位四氫葉酸葉酸。

第二，酶的活性中心。

酶的活性中心由酶的必需基團組成，這些基團在空間位置上接近特定的空間結構，可以特異性地與底物結合，將底物轉化為產物。 對於偶聯酶，輔因子參與酶活性中心的組成。 但是，有一些基本群體不參與活動中心的組成。

3.酶反應動力學。

酶促反應的速度取決於底物濃度、酶濃度、pH值、溫度、激動劑和抑制劑等。

1.底物濃度。

1）當底物濃度較低時，反應速率隨底物濃度的增加而增加，底物濃度增加，反應速度減慢，進一步提高底物濃度，反應速度不再隨著底物濃度的增加而加快，達到反應速度，此時酶的活性中心被底物飽和。

2）公尺凱利斯方程。

v＝vmax［s］／km＋［s］

a.Michaelis常數km值等於酶促反應速度一半的底物濃度。

該值越小，酶對底物的親和力越大。

該值是酶的特徵常數之一，僅與酶的結構、酶催化的底物以及溫度、pH、離子強度等反應環境有關，與酶的濃度無關。

是酶與底物完全飽和時的反應速率，與酶濃度成正比。

2.酶濃度。

在酶反應體系中，當底物濃度大大超過酶濃度時，使酶與底物飽和，反應速度與酶的濃度成正比。

3.溫度 溫度對酶促反應的速度有雙重影響。 一方面，提高溫度可以加快酶促反應，同時增加酶的變性。 酶促反應最快的環境溫度稱為酶促反應的最佳溫度。

雖然酶的活性隨著溫度的降低而降低，但低溫一般不會破壞酶。

酶的最佳溫度不是酶的特徵常數，它與反應發生的時間有關。

總結。 2.在生化反應過程中，有些酶具有多種酶的活性（如拓撲異構酶，既可以水解，又可以連線。

拓撲異構酶能夠水解磷酸二酯鍵並將其連線到 DNA 分子。

2.在生化反應過程中，有些酶具有多種酶的活性（如拓撲異構酶，既可以水解，又可以連線。

2.在生化反應過程中，有些酶具有多種酶（如拓撲異構酶可以水解，連線拓撲異構酶可以水解DNA分子，可以與磷酸二酯鍵連線）。

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在純化酶製劑時，酶純度的主要指標是：麗音（）a蛋白質濃度。

b.酶量。 c.酶活性。

d.酶肢體前部的比活性攜帶神。

e.酶的理化性質。

正確答案：d

答：純化過程中酶活性測定應考慮為：

1）為了快速知道拆解的純化結果，要求測定方法要快速簡單，並在一定程度上精度比較高，甚至允許5%和10%的誤差，因此常用分光光度法、電學測定法等測定法。

2）全酶在分離純化過程中可能會失去輔因子，因此有時需要在反應體系中加入相應的物質。

3）由於在純化過程中會引入影響或干擾酶的反應和測定的物質，因此有時需要進行透析或新增螯合劑才能存活。

9.當酶催化水解得到仲苷時，最適宜的溫度和時間是僅鍵合（）b發酵4-8小時。

d.發酵 24 小時。

正確觸控源答案笑：廣告