酶的可逆抑制有哪些型別？ 它們有什麼特點？

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1.同位素抑制。

抑制劑與酶分子的結合位點與底物與酶分子的結合位點基本相同或相似。 這些抑制劑稱為同位素抑制劑。

2.分配抑制。

抑制劑與酶分子活性中心以外的位點結合，即通過改變酶分子的空間構象來影響底物與酶的結合或酶的催化效率。 這種抑制劑稱為同位素抑制劑。

當酶被抑制時，其蛋白質部分不會變性。 由於酶蛋白變性導致的酶失活，以及由於去除活化劑（例如，酶活性所需的金屬離子）而導致的酶活性降低或喪失，不屬於酶抑制的範疇。

1.畫畫，讓事情變得不同。

競爭性和非競爭性抑制的公尺氏方程曲線不相同，雙倒數曲線也不相同。

競爭性抑制的抑制分數與抑制劑濃度成正比，與底物濃度成反比。

非競爭性抑制的抑制分數與抑制劑濃度成正比，與底物濃度無關。

2.看看抑制劑的結構。

抑制競爭抑制。

三種可逆粗帆的抑制作用特點對比如下：

1）競爭性抑制：抑制劑的結構與底物的結構相似，它們共同競爭酶的活性中心抑制劑的大小與抑制劑與底物的濃度以及酶對它們的親和力有關KM 值增加，但 VM 不會更改

2）非競爭性抑制：抑制劑的結構與底物結構不相似或不同，僅與酶活性中心以外的必需基因結合不影響酶與底物的結合

壓巖法的強度只與抑制劑的濃度有關KM 值不會更改，並且 VM 會減少。

3）反競爭抑制：抑制劑僅與酶-底物複合物結合，所得三元複合物不能解離成產物

例如：1.競爭性抑制劑通常是酶的底物類似物或反應產物。

2.抑制劑與酶的結合位點與底褲與酶的結合位點相同。

3、抑制劑濃度越大，抑制作用越大; 然而，增加底物濃度會降低抑制程度。

4.動力學引數：乙個典型的例子是丙二酸。

競爭性抑制琥珀酸脫氫酶（底物為琥珀酸）和磺胺類（對氨基苯磺醯胺。

競爭性抑制對二氫葉酸合酶（底物為對氨基苯甲酸）。

競爭性抑制：抑制劑與底物競爭與酶的同一活性中心結合，從而干擾酶與底物的結合，降低酶的催化活性。

1.競爭性抑制：抑制劑與底物爭奪酶的活性中心，使酶不能與底物正常結合，反應速率降低。

特點是：a抑制劑以非共價鍵與酶結合，可通過超濾和透析等物理方法解除。

b.抑制劑的結構與底物相似，能與底物爭奪酶的活性中心;

c.動力學引數：VM保持不變，KM增加;

d.增加底物濃度可減少或減輕酶的抑制作用。

典型的例子是丙二酸對琥珀酸脫氫酶的競爭性抑制和磺胺類藥物對二氫葉酸合酶的競爭性抑制。

2.非競爭性抑制：抑制劑不僅能與游離酶Naxiang結合，還能與ES複合物結合，使酶平衡的催化活性降低。

特點是：a抑制劑和底物可以同時與酶的不同部分結合;

b.抑制劑對酶與底物的結合沒有影響，因此底物濃度的變化對抑制程度沒有影響。

c.動力學引數：VM減小，KM不變。

許多外源性化學物質對代謝酶有抑制作用。 抑制可分為兩種型別：

1.競爭抑制：

參與生物轉化的酶體系一般不具有高度的底物特異性，同一酶體系可以催化兩種不同的外源化學物質，同一酶的活性中心競爭可導致整個酶的抑制。 這種抑制不影響酶的活性和含量。

2.非競爭性抑制：

1）抑制劑與酶活性中心的可逆或不可逆結合 （2）酶的破壞。

3）減少酶合成。

4）變構。

5）缺乏輔助因子。

裂解搜尋的競爭抑制具有以下特徵：

a.競爭性爆震抑制劑往往是酶的底物類似物或反應產物; b.抑制劑與酶的結合位點與底物與酶的結合位點相同; c.抑制劑濃度越大，抑制作用越大; 然而，增加底物濃度會降低抑制程度。

d.動力學引數：KM值增加，VM值不變。

典型的例子是丙二酸對琥珀酸脫氫酶（底物為琥珀酸）的競爭性抑制和對磺胺類（對氨基苯磺醯胺）對二氫葉酸合酶（底物為對氨基苯甲酸）的競爭性抑制。

競爭性抑制的特徵在於抑制劑與酶的底物競爭酶的活性中心。 酶的競爭抑制作用原理：被抑制酶的底物通常具有結構相似性，並且可以與底物競爭酶分子上的結合位點，從而產生酶活性的可逆抑制作用。

酶的抑制劑及其型別，許多外源性化學物質對代謝酶具有抑制作用。 抑制可分為幾種型別：

1.競爭性抑制：參與生物轉化的酶體系一般不具有高度的底物特異性，兩種不同的外源化學物質可以被同一酶體系催化，並在同一酶的活性中心進行競爭性抑制。 這種抑制不影響酶的活性和含量。

2.非競爭性抑制。

1.用於區分的圖表 競爭性抑制和非競爭性抑制的公尺氏方程曲線不相同，雙倒數曲線也不相同 競爭性抑制的抑制分數與抑制劑濃度成正比，與底物濃度成反比 非競爭性抑制的抑制分數與抑制劑濃度成正比，與底物濃度無關 2看抑制劑的結構 抑制競爭性抑制。

酶的可逆抑制包括競爭性抑制、非競爭性抑制和反競爭性抑制。

競爭性抑制：抑制劑與底物競爭與酶的同一活性中心結合，從而干擾酶與底物的結合，降低酶的催化活性，稱為競爭性抑制。 其特點是：

a.競爭性抑制劑往往是酶的底物類似物或反應產物; b.抑制劑與酶的結合位點與底物與酶的結合位點相同; c.

抑制劑濃度越大，抑制作用越大; 然而，增加底物濃度會降低抑制程度。 d.動力學引數：KM值增加，VM值不變。

典型的例子是丙二酸對琥珀酸脫氫酶（以琥珀酸為底物）的競爭性抑制，以及磺胺類藥物（對氨基苯磺醯胺）對二氫葉酸合酶（對氨基苯甲酸）的競爭性抑制。

反競爭抑制：抑制劑不能與游離酶結合，但能與ES絡合物結合，阻斷產物的形成，使酶的催化活性降低，稱為酶的反競爭抑制。 其特點是：

a.抑制劑和底物可以同時與酶的不同部分結合; b.抑制劑必須存在底物才能對酶產生抑制作用; c.

動力學引數：KM降低，VM降低。

非競爭性抑制：抑制劑可與游離酶和ES複合物結合，降低酶的催化活性，稱為非競爭性抑制。 其特點是：

a.底物和抑制劑分別獨立地與酶的不同位點結合; b.抑制劑對酶與底物的結合沒有影響，因此底物濃度的變化對抑制程度沒有影響。 c.

動力學引數：KM值保持不變，VM值降低。