舉例說明酶的結構和功能之間的相互關係

酶是一種蛋白質，也是部分DNA。

酶的功能取決於其結構，主要是因為其結構決定了不同底物結合的親和力，以及底物加工的反應位點的高度相干性等。

其主要生物學功能有：

1）催化和調節能力 有些蛋白質是催化生物體內物質代謝反應的酶。有些蛋白質是具有一定調節功能的激素，如胰島素調節葡萄糖代謝，體內訊號轉導往往是由某些蛋白質介導的。

2）轉運功能 有些蛋白質具有轉運功能，如血紅蛋白是轉運氧氣和二氧化碳的工具，血清白蛋白可以轉運游離脂肪酸和膽紅素。

3）收縮或運動功能 某些蛋白質賦予細胞和器官收縮的能力，使它們能夠改變形狀或移動。例如，骨骼肌收縮取決於肌動蛋白和肌球蛋，蛋白。

4）免疫球蛋白等防禦功能，能抵抗外來有害物質，保護身體。

5）鐵蛋白等營養和儲存功能可以儲存鐵。

6）結構蛋白 許多蛋白質在賦予生物結構強度和保護方面起著支援作用，例如韌帶，韌帶含有彈性蛋白，具有雙向拉伸強度。

7）病毒和噬菌體等其他功能是核蛋白，病毒可引起疾病。

2.蛋白質的分子組成 （1）元素組成 構成蛋白質分子的主要元素是碳、氫、氧、氮和硫。 有些還含有少量的磷或金屬元素。 各種蛋白質的氮含量非常相似，平均為16，蛋白質是體內主要的氮含量，因此蛋白質的大致含量可以從生物樣品的氮含量中推斷出來。

大多數酶的主要成分是蛋白質，它由氨基酸組成。 它們之間有一種稱為多肽鏈的結構。

它主要用於催化不同的物質。 例如，胃蛋白酶存在於人體胃中以幫助消化。

它是一種高效催化劑，比許多無機催化劑效率高得多。

酶是蛋白質，它們存在於許多內臟器官中，它們的作用是充當催化劑，例如口腔中的唾液澱粉酶，有助於消化食物。

結合酶由兩部分組成：

1.蛋白質部分稱為酶蛋白;

功能：確定反應的特異性。

2.非蛋白質部分（通常稱為mu脫落作為輔因子）多為小分子有機化合物或金屬離子;

功能：確定反應的型別和性質。

酶是大分子生物催化劑，其結構和功能之間有著密切的關係。 酶活性的調節可以通過改變酶的大分子結構來實現。 例如，人體內的胰島素是一種刺激葡萄糖吸收和利用的蛋白質，同時還調節肝臟和肌肉中的葡萄糖代謝。

通過與胰島素受體結合，胰島素啟用酪氨酸激酶，酪氨酸激酶進而磷酸化酶蛋白，從而調節其活性。 這種酶調節是通過改變胰島素的分子結構來實現的，即胰島素分子結構的差異會導致胰島素與受體的結合能力和酶活性的變化。 此外，還有許多其他酶，如DNA聚合酶、酸性磷酸酶等，它們受分子結構的調控。

因此，酶的分子結構與其功能密切相關，分子結構的變化會引起酶功能的變化，從而達到酶活性的調節。

陝西師範大學學報（自然科學版）， No.01， 2003.

F 1F 0-ATP酶的超分子結構和功能。

孫潤光 摘要]：通過X射線衍射晶體學、螢光標記顯微鏡、染色體陰性電子顯微鏡和單轉殖抗體技術對F1F0 ATPase的結構和功能進行研究，發現在大腸桿菌、葉綠體和牛心線粒體中，F1F0 ATPase複合物分別由16個不同的亞基組成。所有 F1F0 ATP 酶都具有相似的結構，球狀 F1 和 F0 由中心軸和外圍柄連線。

其中，中心瞬態軸由和亞基組成，外圍莖由b2（和δ亞基組成。 在酶的催化過程中，3-3亞基通過亞基與膜上的C亞基環相互作用，驅動ATP合酶的中心紡錘體旋轉。 F1F0 ATPase利用電化學質子梯度的雀滲源源的源能量，催化ADP（二磷酸腺苷）和PI（無機磷酸鹽）形成ATP（三磷酸腺苷）

結合酶由兩部分組成：

1.蛋白質部分稱為酶蛋白;

功能：確定反應的特異性。

2.非蛋白質部分（俗稱輔因子）多為小分子有機化合物或金屬離子;

功能：確定反應的型別和性質。

它也被稱為雙組分酶。 結合酶由兩部分組成：

蛋白質部分稱為酶蛋白，決定了反應的特異性;

非蛋白質部分（通常稱為輔因子），主要是小的有機化合物或金屬離子，決定了反應的型別和性質。

有很多方法可以通過改變生物體中酶的結構來調節酶的活性。

答：（1）變構調控：寡聚酶分子與底物或非底物效應子發生可逆的非共價結合後，發生構象變化，進而改變酶活性狀態，從而調節酶活性。

例如，天冬氨酸轉氨甲醯酶的部分催化肽鏈與底物結合後，酶的整體構象發生變化，其他催化肽鏈與底物的親和力提高。

2）酶原的活化：在蛋白水解酶的特異性作用下，失活的酶原通過其一級結構的改變導致其構象發生變化，形成酶的活性位點，成為活性酶，是使酶具有活性的不可逆調節方法。例如，在小腸中，在胰蛋白酶的作用下，非催化活性凝乳蛋白酶原的特異性肽鍵被破壞，一條完整的肽鏈被水解成三段肽鏈，發生構象變化，形成活性位點，產生蛋白水解酶活性。

3）可逆共價修飾：其他酶（如激酶、磷酸酶等）催化共價調節酶，共價修飾或去除修飾基團，使其結構發生變化，從而在活性和非活性形式之間轉化，調節酶的活性。例如，糖原磷酸化酶可以以兩種形式存在，一種是Ser14被磷酸化的高活性糖原磷酸化酶A，另一種是非磷酸化、低活性的糖原磷酸化酶B，被磷酸化酶激酶磷酸化，糖原磷酸化酶B的Ser14被磷酸化形成高活性糖原磷酸化酶A; 在磷酸化酶磷酸化酶的催化下，糖原磷酸化酶A的Ser14-PO32-被去磷酸化，形成低活性糖原磷酸化酶B。

4）低聚酶活性的調控可以通過改變其四級結構來進行，既包括非活性低聚物的解離和某些亞基的催化活性，也包括非活性單體的聚合形成催化活性低聚物。前者的乙個例子是蛋白激酶A，它由2個調節亞基和2個催化亞基組成，它是一種沒有酶活性的寡聚酶，細胞內信使陣營與調節亞基的結合可使寡聚酶解離為調節亞基複合物和兩個催化亞基，此時游離催化亞基可以獲得酶活性。 後者的乙個例子是表皮生長因子受體，它通常作為無活性單體存在於細胞膜上，當表皮生長因子作為信使與受體的細胞外部分結合時，兩種單體結合形成二聚體，從而使酶被啟用。