疏水力的定義是什麼？

疏水相互作用力，簡稱疏水力，不是討論分子之間的相互作用力，主要是討論吸附力，是討論溶劑對溶質的影響。 準確地說，就是溶劑分子對溶質分子施加的力，與分離過程中分子平衡的力是一樣的，是乙個微觀過程，但這個微觀過程的變化會引起巨集觀熱力學量的變化。

生化過程包括生物大分子的構象變化、蛋白質摺疊、酶與底物的結合、將幾條支鏈結合形成多支鏈的酶、生物大分子高度凝聚形成的生物膜等，這些過程的發生主要由疏水相互作用力驅動。

疏水相互作用是一種與范德華力相關但不完全相同的力。

疏水力。 疏水力也稱為疏水鍵。 它由相互接近的側鏈的疏水基團組成。 並形成一股力量。 用於分子的維持。

意義：加壓水水在岩石的壓縮和水的膨脹下釋放，而潛水艙在重力作用下釋放水

區別：重力釋放是由於重力作用，而彈性釋放是由於水頭降低、減壓和重力的作用。

彈性放水係數（彈性供水）是指壓力下降乙個單位單位時，承壓含水層每單位面積放出的水量，又稱彈性吳兆明的供水程度。

疏水相互作用是蛋白質摺疊的主要驅動因素。 疏水基團聚集在一起以避免水的現象稱為疏水相互作用。 當蛋白質中的疏水側鏈在蛋白質內部聚集而不是被水溶劑化時，蛋白質在水中是穩定的。

疏水相互作用在維持蛋白質構象方面起著重要作用，因為水分子之間的相互作用比其他非極性分子更強。 非極性側鏈聚集在蛋白質分子內部以避免水。 同時，大多數極性側鏈在蛋白質表面保持與水的接觸。

分子內部的疏水特性不僅解釋了疏水殘基的聚集，還解釋了螺旋和摺疊片的穩定性。

疏水性相互作用是通過疏水性物質的疏水基團與水的相互排斥而發生的，疏水性基團一般是非極性基團。 這種作用使疏水基團彼此更接近，同時在更大程度上濃縮和構建水。

籠狀水合物：由疏水相互作用形成的乾冰狀內含物，其中“宿主”物質（即水）通過氫鍵形成籠狀結構，物理上保留了“客體”物質，即疏水小分子。 籠式水合物代表了水對非極性物質的最大結構響應，類似的微觀結構自然存在於生物物質中。

疏水相互作用對大多數蛋白質的結構和性質至關重要。 疏水相互作用為蛋白質的摺疊提供了主要動力，使疏水殘基位於蛋白質分子內。 有趣的是，儘管蛋白質的大多數疏水基團由於疏水相互作用而相互聚集，但仍有約1 3個疏水基團暴露在水中，因此疏水表面的水的特殊結構存在於蛋白質的水合結構中。

降低溫度使疏水相互作用變弱，氫鍵變強。

疏水相互作用的長度可以達到100奈米左右，但疏水相互作用的分子力最多只有5奈米左右。 然而，對如此長範圍的疏水相互作用的研究尚未得出令人滿意的結論。

疏水力是指球狀蛋白質在水性介質中摺疊時總是傾向於將疏水殘基埋在分子內部的力。

疏水作用的本質是熵，孤立系統的平衡狀態是熵和能量之間最佳折衷的產物。 疏水相互作用在維持蛋白質構象方面起著重要作用，因為水分子之間的相互作用比其他非極性分子更強。

疏水相互作用力，簡稱疏水力，不是討論分子之間的相互作用力，主要是討論吸附力，是討論溶劑對溶質的影響。 準確地說，就是溶劑分子對溶質分子施加的力，與分離過程中分子平衡的力是一樣的，是乙個微觀過程，但這個微觀過程的變化會引起巨集觀熱力學量的變化。

生化過程包括生物大分子的構象變化、蛋白質摺疊、酶與底物的結合、多條支鏈結合形成多支鏈、生物質大分子高度凝聚形成的生物膜等。

疏水相互作用是一種與范德華力密切相關但不完全相同的力。

當分子中存在非極性基團（例如烴基團）時，水分子（與廣義上分子中的任何極性分子或極性基團）之間存在相互排斥，這種排斥稱為疏水。

然而，就嚴格的物理性質而言，這個定義不是很準確，可以被認為是一種流行的理解。 事實上，分子間或分子間作用力通常表現為引力，而排斥力只有在分子間距離極小時才會表現出來，因為壓縮力很強。 因此，分子或基團之間的相互作用通常是引力的，而不是真正相互排斥的。

只是極性相似的分子或基團之間的引力更強（極性和極性之間或非極性和非極性之間），而極性和非極性之間的引力較小。 因此，非極性基團往往彼此靠近並遠離極性基群（並不是說它們之間存在真正的排斥力）。

我舉個例子：磷脂雙層。

如您所知，磷脂雙層由親水性頭部和疏水性尾部組成，這與他的組成物質有關。 它的頭部主要由磷酸組成，尾部主要由脂肪酸組成。

1、磷酸基為親水基團，常見的親水基團包括磺酸基團、羧基團、羥基團等。 因為這些基團增加了物質的溶解度。 例如：

當磺酸基團被引入苯環中形成苯磺酸時，苯的水不溶性變成了水溶性苯磺酸。 因此，磺酸基團是親水基團，磷酸基團也是親水基團。

2.相反，所有的烴基都是疏水基團，即親脂性（油）基團，隨著烴類的碳數越大（烴鏈越長），疏水性變強，親脂性越強，在水中的溶解度越低。

隨著越來越多的蛋白質晶體結構被解析，蛋白質立體結構的一般規律也越來越清晰。

在球狀蛋白質的情況下，它們的表面通常被一層親水性殘基包圍，並且具有疏水性側鏈的殘基原則上位於分子內部，但不是絕對的。 嚴格來說，整個蛋白質分子的疏水殘基由內而外逐漸減少，而親水殘基則在增加。 相比之下，親水性殘基比分子表面存在的疏水性殘基更容易出現在分子內部。

由於許多帶電渣通過正負電荷的相互作用形成鹽鍵，或者某些殘基的側鏈參與氫鍵的形成，因此殘基的親水性減弱，一些側鏈的疏水效能更加突出。 另乙個例子是肽鏈骨架中肽鍵內的羰基和醯亞胺基團，它們都是親水性的並形成氫鍵。 球狀蛋白表面也存在一些疏水性殘基，從能量的角度來看，它們處於不穩定狀態，並且趨於變得更加穩定。

這些殘基的側鏈通常成為蛋白質的活性位點，並參與與其他分子的相互作用。 它要麼參與亞基和亞基之間的相互作用以形成蛋白質的四級結構，要麼與自身或其他分子相關。 在膜蛋白的情況下，在其肽鏈中穿過膜的肽通常形成兩親性螺旋或褶皺。 它們的一側有大量的疏水殘基，另一側有許多親水性殘基。

有些膜蛋白具有多個穿過膜的肽，這些肽形成的兩親性螺旋的疏水疏水表面面向膜脂質中的脂肪族鏈，親水表面背對脂肪族鏈，並且還以特定方式排列，盡可能避免與疏水環境接觸， 同時相互配合，形成一定的親水性微環境。一些一次穿過膜的蛋白質也往往有形成二聚化或多聚化的傾向，結果是穿過膜的肽在能量上更穩定。

綜上所述，蛋白質結構具有疏水性和親水性平衡的特點，其結構的穩定性很大程度上取決於分子內疏水性。 當然，穩定蛋白質結構的不僅僅是疏水相互作用，還有氫鍵、鹽鍵和范德華力，以及肽鏈內的二硫鍵，以及肽鏈與其中所含金屬元素之間的配位鍵。 然而，從各種因素的貢獻來看，疏水相互作用是最重要的。